Где находятся белки в клетке на hg4.co

Таблетки для похудения

Где находятся белки в клетке

где находятся белки в клетке


Где находятся белки в клетке - Белки, или протеины, — сложные, высокомолекулярные органические соединения, состоящие из аминокислот. Они представляют главную, важнейшую часть всех клеток и тканей животных и растительных организмов, без которой не могут осуществляться жизненно важные физиологические процессы. Белки неодинаковы по своему составу и свойствам в различных животных и растительных организмах и в разных клетках и тканях одного и того же организма. Белки разного молекулярного состава различно растворяются в воде и в водных солевых растворах, в органических растворителях они не растворяются. Благодаря присутствию в белковой молекуле кислых и основных групп она имеет нейтральную реакцию. Белки образуют многочисленные соединения с любыми химическими веществами, что обусловливает их особое значение в химических реакциях, протекающих в организме и представляющих основу всех проявлений жизни и защиты ее от вредных воздействий.

Быстрый переход:

Белки. Строение и функции.

Белки образуют основу протоплазмы любой живой клетки, в комплексе с липидами они являются основой всех клеточных мембран, элементов цитоскелета микротрубочек, микрофиламентов ; входят в состав клеточных стенок структурный белок экстенсин. Ферментативная каталитическая. Все ферменты являются белками, простыми или сложными. Иммунные белки: БТШ, криопротекторы. Входят в состав рецепторов, избирательно воспринимающих сигналы внешней и внутренней среды.

где находятся белки в клетке
Фото: где находятся белки в клетке

Где находятся белки в клетке - Биология

Белки являются важнейшими химическими соединениями, без которых жизнедеятельность организма была бы невозможной. Из белков состоят ферменты, клетки органов, тканей. Они отвечают за обменные, транспортные и многие другие процессы, проходящие в человеческом теле. Особенное значение они имеют для людей, занимающихся спортом, ведь белки регулируют двигательные функции организма, ответственны за состояние мышц, сухожилий, костей. Белки — это высокомолекулярные сложные органические соединения, состоящие из остатков аминокислот, соединённых особым образом.

Топ 10 самых дешевых источников белка


Где находятся белки в клетке - ответы по Биология

Это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В основном они состоят из углерода, водорода, кислорода и азота. В составе большинства исследованных белков всех живых организмов было выявлено 20 аминокислот, участвующих в их построении. При синтезе белковой молекулы разные аминокислоты присоединяются последовательно друг к другу, образуя цепочку, или полипептид впоследствии она может сворачиваться в спираль или глобулу. Разнообразие белков определяется тем, какие аминокислоты, в каком количестве и в каком порядке входят в полипептидную цепь. Две молекулы, одинаковые по числу и составу аминокислот, но отличающиеся по порядку где находятся белки в клетке расположения, представляют два разных белка. Не только виды, но и особи одного вида отличаются по целому ряду белков с чем, например, связан феномен несовместимости при пересадке тканей и органов от одного животного другому.

где находятся белки в клетке

Биология для студентов - 25. Синтез белка в клетке

официальный сайт где находятся белки в клетке

Чтобы убедиться в невозможности самозарождения жизни, давайте посмотрим, как устроен живой микромир. Напомним, что будем рассматривать его лишь поверхностно, так как он очень сложен. Тем не менее, данная глава кому-то может показаться тяжелой для восприятия. Такой читатель может смело перелистнуть пару страниц книги и двигаться далее, а сюда вернуться, когда будет желание разобраться в этом сложном вопросе. Белок состоит из соединенных между собой аминокислот, количество которых может варьировать от нескольких единиц до десятков тысяч например, белок титин из мышцы человека состоит из 34 различных аминокислот. В природе известно много аминокислот, но лишь 20 из них входят в состав белков. Трудно переоценить разнообразие белковых структур, которые можно получить из 20 видов аминокислот.

Так, цепочка аминокислот небольшого белка может быть представлена более чем в 10 85 вариантах, попросту говоря, 10 и 85 нолей. Для примера: Причем месторасположение каждой аминокислоты в структуре белка имеет значение. Если хоть один элемент переставить местами, то в большинстве случаев мы получим другой белок с иными функциями, так как именно порядок чередования аминокислот определяет свойства белковой молекулы.

Рассмотрим теперь структуру клетки. Клетка — это единица строения и жизнедеятельности всех живых организмов. Существует множество различных по размеру, строению и функциям клеток. И каждая из них не только имеет в своем составе белки, но также вырабатывает их как для себя, так и для организма, частью которого является. В каждой клетке содержится несколько тысяч белков, подразделяющихся на множество видов, в том числе присущих только данному виду клеток. В межклеточном пространстве также содержатся различные белки. В целом, в живых организмах могут присутствовать десятки тысяч белков разных видов — одни, благодаря своему строению, нужны в костях, другие — в мышцах, третьи — в крови и т. То есть для функционирования организма необходимо невероятное множество различных белков, причем, каждый на своем месте. Представьте, как ничтожно мала возможность спонтанного появления даже простого белка, и тем более сложно предположить, что могли появиться белки разных видов и затем оказаться там, где нужно.

То же относится и к клеткам, состоящим из этих белков и многих других функциональных компонентов. В клетке происходит собственный обмен веществ, она может развиваться и самовоспроизводиться. Клетки способны делиться. И это не случайные их разрывы, а сложный, длительный процесс, при котором все функциональные составляющие клетки делают свои копии, и затем она как бы перетягивается посредине, пока аккуратно не разъединится.

В этом механизме задействованы специальные комплексы белковых молекул, помогающие разделиться всем компонентам клетки. Некоторые клетки способны жить изолированно, а в многоклеточных организмах включая людей имеется целостная клеточная система, в которой происходит обмен веществами и сигналами. В человеческом теле около ста триллионов, то есть 10 14 различных живых клеток. Строение и функционирование клеток настолько сложно, что их изучением занимается отдельная наука — цитология. Исследователи сравнивают клетку с городом в миниатюре. В ней есть свои управляющие, работники, информационные и вычислительные центры, дороги, заводы, электростанции, путепроводы, очистные сооружения и т. Если же посмотреть на клетку как на своеобразный организм, то в ней можно увидеть органы, называемые органеллами: В клетке имеются также РНК рибонуклеиновая кислота , мембрана, белки и другие составляющие, каждая из которых, в свою очередь, сложно устроена.

Все эти элементы внутри клетки уникальным образом взаимодействуют между собой. При этом каждая клетка живого организма не просто существует, но играет определенную роль в общем функционировании организма. И даже поверхностное рассмотрение строения и физиологических функций клетки говорит о ее рациональном и совершенном устройстве. Строение клетки слева. Строение Митохондрии — одной из органелл клетки справа. Естественно, клетка может жить и выполнять свои внешние функции, только если в ней присутствуют все необходимые элементы, которые при этом взаимодействуют должным образом.

Мы не будем детально рассматривать функционирование всех структурных компонентов клетки, но немного остановимся на ДНК, о которой сегодня так много говорят. Все знают, что в ДНК записана полная информация о любом организме. Однако мало кто слышал, что ДНК состоит из 50— млн соединенных между собой пар азотистых оснований. Фактическая же длина цепочки ДНК одной человеческой клетки составляет около 2 м. Если учесть, что в человеческом организме около триллионов клеток, то общая длина соединенных между собой информационных цепочек ДНК в несколько раз превысит расстояние от Земли до Солнца. Если же представить информацию в виде печатных страниц, то в одной клетке находится столько же данных, сколько в тыс. Например, самая крупная, по некоторым оценкам, Британская энциклопедия, где собраны основные знания человечества, состоит из 32 тыс. Представьте, какое количество информации в сжатом виде находится в ДНК! Биохимики посчитали, что в 1 молекуле ДНК возможно 10 87 вариантов соединения находящегося в ней материала.

И лишь один вариант позволит создать вас лично — со всеми правильно функционирующими органами и индивидуальными качествами. Чтобы приблизительно оценить эту вероятность, представьте, что один и тот же человек выиграл главный приз в лотерее с миллионом участников 14 раз подряд! Разве вы в данном случае поверите в счастливый случай, а не заподозрите замысел? Ученые-материалисты считают, что Земле 4,5 млрд лет. Этот период соответствует 10 25 секундам. То есть если каждую секунду придумывать один вариант ДНК, то и предполагаемого возраста Земли не хватит, для того чтобы создать одну функционирующую ДНК. Но дело не только в ее многовариантности: Только этот код по своей величине и сложности превосходит все программы, созданные человеком.

ДНК не содержит готовый план: Матричная РНК копирует из ДНК код, по которому из аминокислот нужно создать нужный на данном этапе клетке или организму белок. Транспортная РНК доставляет необходимые аминокислоты к рибосомам, куда матричная РНК предоставляет код-план, по которому нужно собирать белок. Рибосомы работают как станок, выпуская около сотни различных белков в минуту. На выходе белок проходит контроль качества; если при сборке была допущена ошибка, белок помечается маркером как требующий утилизации. Та же процедура ждет и ставшие ненужными белки. Процедура самоконтроля не заканчивается анализом выработанных белков.

где находятся белки в клетке

Где находятся белки в клетке как белки образуются в клетке

Будьте здоровы! Перед использованием информации проконсультируйтесь с врачом! Молекулярная масса белков варьируется от 5 тысяч до 1 миллиона. Позднее этот термин был распространен на другие вещества с подобными свойствами, выделенные из животных и растений. Наиболее сложными биополимерами являются белки. Их макромолекулы состоят из мономеров, которыми являются аминокислоты. Каждая аминокислота имеет две функциональные группы: Все разнообразие белков создается в результате различных сочетаний 20 аминокислот.

Белки преобладают над всеми другими присутствующими в живых организмах соединениями, составляя, как правило, более половины их сухого веса. Предполагается, что в природе существует несколько миллиардов индивидуальных белков например, только в бактерии кишечной палочки присутствует более 3 тысяч различных белков. Белки играют ключевую роль в процессах жизнедеятельности любого организма. К числу белков относятся ферменты, при участии которых протекают все химические превращения в клетке обмен веществ ; они управляют действием генов; при их участии реализуется действие гормонов, осуществляется трансмембранный транспорт, в том числе генерация нервных импульсов. Они являются неотъемлемой частью иммунной системы иммуноглобулины и системы свертывания крови , составляют основу костной и соединительной ткани, участвуют в преобразовании и утилизации энергии.

Первые попытки выделить белки были предприняты еще в 18 веке. К началу 19 века появляются первые работы по химическому изучению белков. Французские ученые Жозеф Луи Гей-Люссак и Луи Жак Тенар попытались установить элементный состав белков из разных источников, что положило начало систематическим аналитическим исследованиям, благодаря которым был сделан вывод о том, что все белки сходны по набору элементов, входящих в их состав.

В голландский химик Г. Теория Мульдера способствовала увеличению интереса к изучению белков и совершенствованию методов белковой химии. Были разработаны приемы выделения белков путем экстракции растворами нейтральных солей, впервые были получены белки в кристаллической форме гемоглобин , некоторые белки растений. Для анализа белков стали использовать их предварительное расщепление с помощью кислот и щелочей. Одновременно все большее внимание стало уделяться изучению функции белков. Йенс Якоб Берцелиус в первым высказал предположение о том, что они играют роль биокатализаторов. Вскоре были открыты протеолитические ферменты — пепсин Т.

Шванн, и трипсин Л. Корвизар, , что привлекло внимание к физиологии пищеварения и анализу продуктов, образующихся в ходе расщепления пищевых веществ. Дальнейшие исследования структуры белка, работы по химическому синтезу пептидов завершились появлением пептидной гипотезы, согласно которой все белки построены из аминокислот. К концу 19 века было изучено большинство аминокислот, входящих в состав белков. В начале 20 века немецкий химик Эмиль Герман Фишер впервые применил методы органической химии для изучения белков и доказал, что белки состоят из? Позже, благодаря использованию физико-химических методов анализа, была определена молекулярная масса многих белков, установлена сферическая форма глобулярных белков, проведен рентгеноструктурный анализ аминокислот и пептидов, разработаны методы хроматографического анализа см. Был выделен первый белковый гормон — инсулин Фредерик Грант Бантинг, Джон Джеймс Рикард Маклеод, , доказано присутствие гамма -глобулинов в антителах, описана ферментативная функция мышечного белка миозина Владимир Александрович Энгельгардт, М.

Любимова, Впервые в кристаллическом виде были получены ферменты — уреаза Дж. Салинер, , пепсин Дж. Нортрон, , лизоцим Э. Абрахам, Роберт Робинсон, Схема трёхмерной структуры фермента лизоцима. Кружки — аминокислоты; тяжи — пептидные связи; заштрихованные прямоугольники — дисульфидные связи. Видны спирализованные и вытянутые участки полипептидной цепи. В х годах была доказана трехуровневая организация белковых молекул — наличие у них первичной, вторичной и третичной структуры; создали автоматический анализатор аминокислот Станфорд Мур, Уильям Хауард Стайн, В х годы были предприняты попытки химического синтеза белков инсулин, рибонуклеаза. Существенно усовершенствовались методы рентгеноструктурного анализа; был создан прибор — секвенатор П.

Эдман, Г. Бэгг, , позволявший определять последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Следствием этого явилось установление структуры нескольких сотен белков из самых разных источников. Среди них протеолитические ферменты пепсин, трипсин, химотрипсин, субтилизин, карбоксипептидазы , миоглобины, гемоглобины, цитохромы, лизоцимы, иммуноглобулины, гистоны, нейротоксины, белки вирусных оболочек, белково-пептидные гормоны. В результате появились предпосылки для решения актуальных проблем энзимологии, иммунологии, эндокринологии и других областей биологической химии. В конце 20 века значительные успехи были достигнуты в изучении роли белков в ходе матричного синтеза биополимеров, понимания механизмов их действия в различных процессах жизнедеятельности организмов, установления связи между их структурой и функцией.

Огромное значение при этом имело совершенствование методов исследования, появление новых способов для разделения белков и пептидов. Разработка эффективного метода анализа последовательности расположения нуклеотидов в нуклеиновых кислотах позволила значительно облегчить и ускорить определение аминокислотной последовательности в белках. Это оказалось возможным потому, что порядок расположения аминокислот в белке определяется последовательностью нуклеотидов в кодирующем этот белок гене фрагменте ДНК. Следовательно, зная расстановку нуклеотидов в этом гене и генетический код, можно безошибочно предсказать, в каком порядке располагаются аминокислоты в полипептидной цепи белка.

Наряду с успехами в структурном анализе белков значительные результаты были достигнуты в изучении их пространственной организации, механизмов образования и действия надмолекулярных комплексов, в том числе рибосом и других клеточных органелл, хроматина, вирусов и т. Практически все белки построены из 20? Огромное разнообразие белков определяется последовательностью расположения и количеством входящих в них аминокислотных остатков.

Хотя четкого разграничения не существует, короткие цепи принято называть пептидами или олигопептидами от олиго… , а под полипептидами белками понимают обычно цепи, состоящие из 50 и более аминокислот. Наиболее часто встречаются белки, включающие аминокислотных остатков, но известны и такие, молекула которых образована и более остатками. Белки могут состоять из нескольких полипептидных цепей. В таких белках каждая полипептидная цепь носит название субъединицы. Белок всех организмов состоит из 20 видов аминокислот. Каждый белок характеризуется определённым ассортиментом и количественным соотношением аминокислот. Полипептидная цепь способна самопроизвольно формировать и удерживать особую пространственную структуру. Исходя из формы белковых молекул белки делят на фибриллярные и глобулярные. В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в компактную структуру сферической формы, или глобулу.

Обычно эти белки хорошо растворимы в воде. К их числу относятся почти все ферменты, транспортные белки крови и многие запасные белки. Фибриллярные белки представляют собой нитевидные молекулы, скрепленные друг с другом поперечными связями и образующие длинные волокна или слоистые структуры. Они обладают высокой механической прочностью, нерастворимы в воде и выполняют главным образом структурные и защитные функции. Типичными представителями таких белков являются кератины волос и шерсти, фиброин шелка, коллаген сухожилий. Порядок расположения ковалентно связанных аминокислот в полипептидной цепи называют аминокислотной последовательностью, или первичной структурой белков. Первичная структура каждого белка, кодируемая соответствующим геном, постоянна и несет в себе всю информацию, необходимую для формирования структур более высокого уровня. Потенциально возможное число белков, которые могут образоваться из 20 аминокислот, практически не ограничено. В результате взаимодействия боковых групп аминокислотных остатков отдельные относительно небольшие участки полипептидной цепи принимают ту или иную конформацию тип укладки , известную как вторичная структура белков.

Наиболее характерными элементами ее являются периодически повторяющиеся? Вторичная структура весьма стабильна. Так как она в значительной мере определяется аминокислотной последовательностью соответствующего участка белка, становится возможным ее предсказание с определенной степенью вероятности. На каждый виток такой спирали в белке приходится 3,6 аминокислотных остатков. В среднем каждый? Но в каждом отдельном белке длина спирали может сильно отличаться от этой величины. В поперечном сечении? Эти участки растянуты и уложены параллельно друг другу, связываясь между собой водородными связями, которые возникают между пептидными связями. В первом случае складчатый слой называют параллельным, во втором — антипараллельным. Последний образуется, когда пептидная цепь делает резкий поворот вспять, образуя изгиб?

Боковые цепи аминокислот ориентированы перпендикулярно плоскости? Относительное содержание? Существуют белки с преобладанием? Участки полипептидной цепи, которые нельзя отнести ни к одной из вышеописанных конформаций, называют соединительными петлями. Их структура определяется главным образом взаимодействиями между боковыми цепями аминокислот, и в молекуле любого белка она укладывается строго определенным образом. Третичной структурой называют пространственное строение глобулярных белков. Но часто это понятие относят к характерному для каждого конкретного белка способу сворачивания полипептидной цепи в пространстве. Третичная структура формируется полипептидной цепью белка самопроизвольно, по-видимому, по определенному пути путям свертывания с предварительным образованием элементов вторичной структуры. Если стабильность вторичной структуры обусловлена водородными связями, то третичная структура фиксируется разнообразной системой нековалентных взаимодействий: Как правило, внутри белковой глобулы расположены боковые цепи гидрофобных аминокислот, собранные в ядро их перенос внутрь глобулы белка выгоден термодинамически , а на периферии находятся гидрофильные остатки и часть гидрофобных.

Белковую глобулу окружает несколько сотен молекул гидратной воды, необходимой для стабильности молекулы белка и нередко участвующей в его функционировании. Третичная структура подвижна, отдельные ее участки могут смещаться, что приводит к конформационным переходам, которые играют значительную роль во взаимодействии белка с другими молекулами. Третичная структура является основой функциональных свойств белка. Она определяет образование в белке ансамблей функциональных групп — активных центров и зон связывания, придает им необходимую геометрию, позволяет создать внутреннюю среду, являющуюся предпосылкой протекания многих реакций, обеспечивает взаимодействие с другими белками.

Третичная структура белков однозначно соответствует его первичной структуре; вероятно, существует еще нерасшифрованный стереохимический код, определяющий характер свертывания белка. Результатом является образование обширных семейств белков, характеризующихся близкой третичной и более или менее сходной первичной структурой и, как правило, общностью функции. Таковы, например, белки организмов разных видов, несущие одинаковую функцию и эволюционно родственные: В результате соединения нескольких белковых макромолекул, обладающих третичной структурой, в сложный комплекс формируется четвертичная структура белка.

Примером таких сложных белков является гемоглобин, состоящий из четырех макромолекул. Нередко, особенно в крупных белках, сворачивание полипептидной цепи проходит через формирование отдельными участками цепи более или менее автономных элементов пространственной структуры — доменов, которые могут обладать функциональной автономией, будучи ответственными за ту или иную биологическую активность белка. Существует много белков, молекулы которых представляют собой ансамбль из глобул субъединиц , удерживаемых вместе за счет гидрофобных взаимодействий, водородных или ионных связей.

Такие комплексы называют олигомерными, мультимерными или субъединичными белками. Укладку субъединиц в функционально активном белковом комплексе называют четвертичной структурой белка. Некоторые белки способны образовывать структуры более высоких порядков, например, полиферментные комплексы, протяженные структуры белки оболочек бактериофагов , надмолекулярные комплексы, функционирующие как единое целое например, рибосомы или компоненты дыхательной цепи митохондрий. Четвертичная структура позволяет создать молекулы необычной геометрии. Так, у ферритина, образованного 24 субъединицами, имеется внутренняя полость, благодаря которой белку удается связать до ионов железа. Кроме того, четвертичная структура позволяет в одной молекуле выполнять несколько различных функций.

где находятся белки в клетке


Смотрите также: Джилиан майклс кардио 3

Структура и функции клетки. Биология

Клетка — основная функциональная биологическая единица. Ее деятельность регулируют белки — они определяют, как будет себя вести эта клетка. Известно, что эти белки крайне разнообразны. Для оценки количества белковых молекул в одной клетке были выбраны пекарские дрожжи — их геном давно расшифрован, а также опубликовано уже более 20 статей на тему того, как часто встречаются в них те или иные белки. Всего в дрожжах около шести тысяч разновидностей белков.


ОТЗЫВЫ: 2 к посту “Где находятся белки в клетке

  1. PS. Да, и самая лучшая диета-это моя!)) Лучшая « Диета Алекса Фрая»!,А кто нибудь реально худеющий тут есть

  2. >> скрупулёзно считаю калории, на кухонных весах взвешиваю всю еду.

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *